Принцип действия ферментов одной фразой

Обновлено: 21.11.2024

Ферменты — это молекулы белка, синтезируемые живыми клетками, которые являются также катализаторами химических реакций, протекающих в организме.

Исходя из определения фермента, можно утверждать, что в любом организме регулярно продуцируется различные ферменты — их количество может достигать несколько сотен. Ферменты играют огромную роль в обеспечении жизнедеятельности организма. В частности, ускоряют химические реакции. В этом плане ферменты выступают биологическими катализаторами, ускоряя и упрощая процесс протекания химической реакции.

Но ферменты — это не то же самое, что химические катализаторы, так как не меняют направление химической реакции и не расходуются в ходе ее протекания.

Так что такое фермент?

Ферменты выступают в качестве биокатализаторов, то есть веществ, облегчающих протекание химической реакции и провоцирующих увеличение ее скорости.

Одна из функций ферментов — поддержание жизнеспособности организмов.

Яркий пример работы ферментов — сладковатый вкус во рту, который возникает при пережевывании продуктов, содержащих крахмал. Этот вкус появляется благодаря ферменту амилазе — этот фермент есть в слюне и помогает расщеплять крахмал. Сам по себе крахмал не имеет вкуса, однако продукты его распада — декстрина, глюкоза и мальтоза — дают сладковатый привкус.

У всех ферментов наблюдается глобулярная структура, но кроме того — еще и третичная, и четвертичная.

  • простые. Они состоят из белка;
  • сложные. Они состоят белков и отдельных дополнительных веществ.

Также сложные ферменты могут иметь в составе белковую и небелковую части. Белковая часть — это апофермент, добавочная часть — кофермент. Коферментам могут выступать витамины групп Е, К и В.

Механизмы действия ферментов

У всех ферментов одни и те же принципы и механизмы действия. Взаимодействие с субстратом у фермента происходит посредством отдельного активного центра, а не всей молекулы. Результатом такого взаимодействия является фермент или субстратный комплекс. По завершении реакции происходит достаточно быстрый распад этого комплекса. Фермент, это то, что важно, остается неизменным, поэтому он может вступать во взаимодействие с новой молекулой.

Ферменты участвуют в образовании молекулы пептидной связи. Это происходит в результате взаимодействия между собой двух молекул в активном центре фермента. Далее новое вещество, называемый дипептидом, уходит из активного центра фермента, так как структурно уже ему не соответствует.

Высокая степень специфичности действия — одна из особенностей фермента. Отдельный фермент отвечает за ускорение одного типа реакции.

Специфичность ферментов обусловлена их особенной формой — такое предположение высказал в 1890 году ученый Э. Г. Фишер. Эта форма максимально точно подбирается к форме молекулы субстрата, из-за чего сама гипотеза получила название «ключ и замок».

Нужна помощь преподавателя? Опиши задание — и наши эксперты тебе помогут! Описать задание

Факторы, влияющие на активность ферментов

Есть несколько факторов, влияющих на активность ферментов:

  1. Температура. Если она повышается, то возрастает скорость химической реакции. Таким образом повышается и скорость молекул, что приводит к увеличению шансов их столкновения друг с другом.

Все это, соответственно, приводит к увеличению шансов, что между молекулами пройдет реакция. Температура, повышающая активность фермента, называется оптимальной.

При выходе температуры реакции за границы оптимального диапазона снижается скорость реакции и происходит процесс денатурации белка. Скорость реакции снижается при снижении температуры и причина этого — в инактивации фермента.

Чтобы продукты хранились дольше, используется способ быстрого замораживания. При таком замораживании рост и развитие микроорганизмов прекращается, а ферменты внутри микроорганизмов — инактивируются. Это предотвращает разложение продуктов питания.

  1. pHсреда. Другими словами, активность ферментов находится в прямой зависимости от концентрации ионов водорода. Оптимальный уровень pH среды — нейтральное значение около 7.

Есть ферменты, способные работать в кислой среде (пепсин). Этот фермент находится в сильнокислой среде желудка.

  1. Ингибиторы и инактиваторы. В случаях, когда ферменты подвергаются воздействию ингибиторов и инактиваторов, к примеру, ионов металлов (Mg, Mn, Zn), происходит инактивация первых. Прочие ионы тяжелых металлов подавляют активность ферментов и денатурируют белки.

Согласно устоявшейся классификации, все ферменты делятся на 6 групп и имеют довольно сложные названия. Для облегчения их использования ферменты стали называть по имени субстрата, добавляя к названию окончание —аза.

К примеру, есть субстрат лактоза. Фермент его будет называться лактаза.

Фермент способен к преобразованию вещества. В случае субстрата сахарозы ферментом, который его расщепляет, является сахараза. По этой же логике ферменты, расщепляющие протеины, называются протеиназы.

Использование ферментов в практических целях

Ферменты нашли практическое применение почти во всех областях и сферах человеческой деятельности. Даже вне живых клеток они способны проявлять свои уникальные свойства. В медицине активно используют такие ферменты как амилаза, липаза, протеаза — они включаются в состав комбинированных препаратов (фестала, панзинорма), лечащих заболевания желудочно-кишечного тракта. Ферменты также применяют для устранения тромбов в кровеносных сосудах и в процессе лечения гнойных ран.

В случае лечения онкологических заболеваний повсеместно используется энзимотерапия и ферментотерапия.

В пищевой промышленности используют амилазу, которая помогает расщеплять крахмал. В этой же области используют протеиназу, которая участвует в процессе расщепления белков, и липазу, которая расщепляет жиры.

Кажется, что ферменты обладают исключительно полезными свойствами. Однако они могут приносить и вред — когда их слишком много или мало. Пример — энзимопатология или взаимосвязь между болезнью и недостаточным синтезом какого-либо фермента.

Причина фенилкетонурии — утрата клетками печени способности синтезировать фермент, который катализирует превращение фенилаланина в тирозин.

Читайте также: